Quais são os quatro grupos que compõem os aminoácidos?

Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas, enzimas, hormônios e neurotransmissores que seu corpo fabrica. Todos os aminoácidos compartilham uma estrutura geral composta por quatro grupos de moléculas: um alfa-carbono central com um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxilo e uma cadeia lateral. Seu corpo possui 20 tipos diferentes de aminoácidos que são idênticos, exceto as suas cadeias laterais, que diferem em sua afinidade por água, carga e composição molecular.

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Estrutura geral de aminoácidos

Os aminoácidos contêm um átomo de hidrogênio; um grupo amina com carga positiva, que contém um átomo de nitrogênio e três átomos de hidrogênio; e um grupo carboxilo negativamente carregado, que contém um átomo de carbono e dois átomos de oxigênio. Essas moléculas, juntamente com o grupo da cadeia lateral variável, estão ligadas ao carbono alfa central. A carga positiva do grupo amina é atraída para o grupo carboxilo negativamente carregado de outros aminoácidos. A ligação de vários destes aminoácidos forma a espinha dorsal de uma cadeia de aminoácidos. Essa corrente dobra e interage com as cadeias laterais de outros backbones de aminoácidos para formar uma proteína tridimensional.

Aminoácidos hidrófobos

Uma cadeia lateral contendo uma longa cadeia de carbonos e hidrogênios irá repelir a água e formar ligações com outras cadeias laterais hidrofóbicas ou hidrofóbicas. Este conjunto de aminoácidos hidrofóbicos cria uma estrutura protéica estável e fisicamente durável que não se dissolve na água. O colágeno, uma proteína estrutural em tecidos, incluindo sua pele, tendões e ligamentos, tem uma proporção relativamente grande de aminoácidos hidrofóbicos. Por outro lado, as proteínas que entram em contato com a água, como a hemoglobina no sangue, têm uma proporção relativamente alta de aminoácidos hidrofílicos ou que atraem água.

Carga de aminoácidos

As cadeias laterais de alguns aminoácidos têm uma carga positiva ou negativa, o que ajuda a formar uma forte interação com moléculas carregadas de forma oposta. Por exemplo, um site de ligação para ATP, uma molécula carregada negativamente, pode conter muitos aminoácidos carregados positivamente para ajudar a facilitar uma ligação forte à proteína. A carga elétrica sobre esses aminoácidos também os torna solúveis em água, o que pode ser essencial para a função adequada. Por exemplo, indivíduos com anemia falciforme têm uma mutação em que uma das suas cadeias de proteína de hemoglobina tem um aminoácido não carregado em vez de um aminoácido carregado negativamente. Isso distorce a forma da proteína, e os glóbulos vermelhos não podem ligar e transportar oxigênio.

Aminoácidos com enxofre

Cisteína e metionina são os dois aminoácidos que possuem enxofre nas suas correntes laterais.A molécula de enxofre de uma cisteína pode se ligar à molécula de enxofre de outra cisteína, criando uma ligação forte que é hidrofóbica e ajuda a manter a integridade estrutural da proteína. A queratina, a principal proteína estrutural em seus cabelos e unhas, contém muitos aminoácidos de cisteína. Embora a molécula de enxofre na metionina seja incapaz de se ligar a outros sulfuros, ajuda a facilitar a transferência de moléculas em processos metabólicos, incluindo a degradação de proteínas e o metabolismo de carboidratos.